Protein A、Protein L和KappaSelect亲和树脂已被广泛用于抗体纯化。蛋白A (Protein A) 来源于金黄色葡萄球菌的一个株系，它含有5个可以和抗体IgG分子的Fc段特异性结合的结构域。Protein A作为亲和配基被偶联到琼脂糖基质上，可以特异性的和样品中的抗体分子结合，而使其他杂蛋白流穿，具有极高的选择性。1个Protein A分子至少可以结合2个IgG。蛋白G(Protein G)是从G类链球菌（Streptococci）中分离出来的胞壁蛋白，分子量25kDa。相对于Protein A，Protein G对于大多数哺乳动物的IgG有着更高的亲和力，尤其是对于IgG的亚基，如人 IgG3，小鼠IgG1和鼠 IgG2a。
单特异性抗体(图1A)用于本部分研究。当柱以蛋白质A树脂的典型密度(即每毫升树脂30毫克蛋白质)加载时，盐浓度的差异对保留率的影响相对较小(如图2A)。在梯度缓冲液中，结合抗体在pH值略微升高、盐浓度降低的情况下洗脱。
因此，Protein G可用于纯化不能与Protein A很好结合的哺乳动物单抗和多抗IgG。
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